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NMR Restraints Grid |
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Result table
(Save to zip file containing files for each block)
image | mrblock_id | pdb_id | cing | in_recoord | stage | program | type | subtype | item_count |
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32552 |
1gb1 ![]() ![]() |
cing | recoord | 2-parsed | STAR | entry | full | 1015 |
data_1gb1_MR_file_constraints save_Conversion_project _Study_list.Sf_category study_list _Study_list.Entry_ID parsed_1gb1 _Study_list.ID 1 loop_ _Study.ID _Study.Name _Study.Type _Study.Details _Study.Entry_ID _Study.Study_list_ID 1 "Conversion project" NMR . parsed_1gb1 1 stop_ save_ save_entry_information _Entry.Sf_category entry_information _Entry.ID parsed_1gb1 _Entry.Title "Original constraint list(s)" _Entry.Version_type original _Entry.Submission_date . _Entry.Accession_date . _Entry.Last_release_date . _Entry.Original_release_date . _Entry.Origination . _Entry.NMR_STAR_version 3.1 _Entry.Original_NMR_STAR_version . _Entry.Experimental_method NMR _Entry.Experimental_method_subtype . loop_ _Related_entries.Database_name _Related_entries.Database_accession_code _Related_entries.Relationship _Related_entries.Entry_ID PDB 1gb1 "Master copy" parsed_1gb1 stop_ save_ save_global_Org_file_characteristics _Constraint_stat_list.Sf_category constraint_statistics _Constraint_stat_list.Entry_ID parsed_1gb1 _Constraint_stat_list.ID 1 loop_ _Constraint_file.ID _Constraint_file.Constraint_filename _Constraint_file.Software_ID _Constraint_file.Software_label _Constraint_file.Software_name _Constraint_file.Block_ID _Constraint_file.Constraint_type _Constraint_file.Constraint_subtype _Constraint_file.Constraint_subsubtype _Constraint_file.Constraint_number _Constraint_file.Entry_ID _Constraint_file.Constraint_stat_list_ID 1 1gb1.mr . . "MR format" 1 comment "Not applicable" "Not applicable" 0 parsed_1gb1 1 1 1gb1.mr . . n/a 2 comment "Not applicable" "Not applicable" 0 parsed_1gb1 1 1 1gb1.mr . . XPLOR/CNS 3 distance NOE simple 854 parsed_1gb1 1 1 1gb1.mr . . XPLOR/CNS 4 distance "hydrogen bond" simple 68 parsed_1gb1 1 1 1gb1.mr . . n/a 5 comment "Not applicable" "Not applicable" 0 parsed_1gb1 1 1 1gb1.mr . . XPLOR/CNS 6 "dihedral angle" "Not applicable" "Not applicable" 93 parsed_1gb1 1 1 1gb1.mr . . n/a 7 comment "Not applicable" "Not applicable" 0 parsed_1gb1 1 1 1gb1.mr . . unknown 8 "chemical shift" "Not applicable" "Not applicable" 0 parsed_1gb1 1 1 1gb1.mr . . "MR format" 9 "nomenclature mapping" "Not applicable" "Not applicable" 0 parsed_1gb1 1 stop_ save_ save_MR_file_comment_1 _Org_constr_file_comment.Sf_category org_constr_file_comment _Org_constr_file_comment.Entry_ID parsed_1gb1 _Org_constr_file_comment.ID 1 _Org_constr_file_comment.Constraint_file_ID 1 _Org_constr_file_comment.Block_ID 1 _Org_constr_file_comment.Details "Generated by Wattos" _Org_constr_file_comment.Comment ; REMARK Experimental NMR restraints used to determine the REMARK high resolution three-dimensional structure of the REMARK B1 domain of protein G in solution REMARK REMARK Authors: A.M. Gronenborn and G.M. Clore REMARK REMARK References REMARK REMARK 1. Gronenborn, A.M., Filpula, D.R., Essig, N.Z., Achari, A., REMARK Whitlow, M., Wingfield, P.T. & Clore, G.M. (1991) REMARK The immunoglobulin binding domain of streptococcal protein G REMARK has a novel and highly stable polypeptide fold. REMARK Science in press REMARK REMARK REMARK Details of the structure determination and all structural REMARK statistics are given in ref. 1 (i.e. agreement with experimental REMARK restraints, deviations from ideality for bond lengths, angles, REMARK planes and chirality, non-bonded contacts, atomic rms differences REMARK between the calculated structures). REMARK The structures are based on 854 interproton distance restraints REMARK derived from NOE measurements; 60 hydrogen-bonding distance REMARK restraints for 30 hydrogen-bonds identified on the basis of the REMARK NOE and amide proton exchange data, as well as the initial structure REMARK calculations; and 54 phi and 51 psi backbone torsion angle REMARK restraints and 39 chi1 side chain torsion angle restraints derived REMARK from coupling constants and NOE data. The latter are obtained using REMARK the conformationa grid search program STEREOSEARCH [Nilges, M., REMARK Clore, G.M. & Gronenborn, A.M. (1990) Biopolymers 29, 813-822 REMARK The method used to determine the structures REMARK is the hybrid metric matrix distance geometry-dynamical simulated REMARK annealing method [Nilges, M., Clore, G.M. & Gronenborn, A.M. REMARK FEBS Lett. 229, 317-324 (1988)]. REMARK REMARK REMARK All the coordinates REMARK are included here as a separate file: g_brookhaven.pdb REMARK REMARK The NOE restraints are given in (A), the torsion angle restraints REMARK in (B), and the table of proton chemical shift assignments in (C). REMARK REMARK ; save_ save_MR_file_comment_2 _Org_constr_file_comment.Sf_category org_constr_file_comment _Org_constr_file_comment.Entry_ID parsed_1gb1 _Org_constr_file_comment.ID 2 _Org_constr_file_comment.Constraint_file_ID 1 _Org_constr_file_comment.Block_ID 2 _Org_constr_file_comment.Details "Generated by Wattos" _Org_constr_file_comment.Comment ; A. NOE interproton distance restraints The restraints are represented by square-well potentials with the upper (u) and lower (l) limits given by u=i+k and l=i-j where the numbers are entered in the order i,j,k. [Clore et al. (1986) EMBO J. 5, 2729-2735] The NOEs are classified into three distance ranges corresponding to strong, medium and weak NOEs. These are 1.8-2.7 A, 1.8-3.3 A and 1.8-5.0 A, respectively. Appropriate corrections to the upper limits for distances involving methyl, methylene and Tyr and Phe aromatic ring protons, to account for centre averaging, are carried out as described by Wuthrich et al. [J. Mol. Biol. 169, 949-961 (1983)]. In addition, an extra 0.5 A is added to the upper limits of distances involving methyl protons [Clore et al. (1983) Biochemistry 26, 8012-8023; Wagner et al. (1987) J. Mol. Biol. 196, 611-640]. The atom notation follows standard PDB format. The # indicates a single wild card, and the * a full wild card. e.g. For Leu, HD* representes all the methyl protons; for a normal methylene beta proton, HB# represents the two protons. In these cases, the distances are calculated as centreaverages. Note that the hard sphere van der Waals repulsion term ensures that the minimum lower limit for all distances is the sum of the relevant hard sphere atom radii. ; save_ save_CNS/XPLOR_distance_constraints_3 _Distance_constraint_list.Sf_category distance_constraints _Distance_constraint_list.Entry_ID parsed_1gb1 _Distance_constraint_list.ID 1 _Distance_constraint_list.Constraint_type NOE _Distance_constraint_list.Constraint_file_ID 1 _Distance_constraint_list.Block_ID 3 _Distance_constraint_list.Details "Generated by Wattos" loop_ _Dist_constraint_tree.Constraint_ID _Dist_constraint_tree.Node_ID _Dist_constraint_tree.Down_node_ID _Dist_constraint_tree.Right_node_ID _Dist_constraint_tree.Logic_operation _Dist_constraint_tree.Entry_ID _Dist_constraint_tree.Distance_constraint_list_ID 1 1 . . . parsed_1gb1 1 2 1 . . . parsed_1gb1 1 3 1 . . . parsed_1gb1 1 4 1 . . . parsed_1gb1 1 5 1 . . . parsed_1gb1 1 6 1 . . . parsed_1gb1 1 7 1 . . . parsed_1gb1 1 8 1 . . . parsed_1gb1 1 9 1 . . . 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Torsion angle restraints The torsion angle restraints are derived from coupling constant and NOE data using the conformational grid search program STEREOSEARCH [Nilges, M., Clore, G.M. & Gronenborn, A.M. (1990) Biopolymers 29, 813-822]. They are represented by a square well potential [Clore et al. (1986) EMBO J. 5, 2729-2735]. The upper and lower limits are given by i+j and i-j respectively, where the numbers are entered in the order x,i,j,m. x is the force constant and m the exponent used to compute the torsion angle restraints target function. !! ; save_ save_CNS/XPLOR_dihedral_6 _Torsion_angle_constraint_list.Sf_category torsion_angle_constraints _Torsion_angle_constraint_list.Entry_ID parsed_1gb1 _Torsion_angle_constraint_list.ID 1 _Torsion_angle_constraint_list.Constraint_file_ID 1 _Torsion_angle_constraint_list.Block_ID 6 _Torsion_angle_constraint_list.Details "Generated by Wattos" loop_ _Torsion_angle_constraint.ID _Torsion_angle_constraint.Torsion_angle_name _Torsion_angle_constraint.Assembly_atom_ID_1 _Torsion_angle_constraint.Entity_assembly_ID_1 _Torsion_angle_constraint.Entity_ID_1 _Torsion_angle_constraint.Comp_index_ID_1 _Torsion_angle_constraint.Seq_ID_1 _Torsion_angle_constraint.Comp_ID_1 _Torsion_angle_constraint.Atom_ID_1 _Torsion_angle_constraint.Resonance_ID_1 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Phi restraints: minimum deviation = 30 degrees ! 2 ; 1 1 3 10 parsed_1gb1 1 2 "! 3" 6 3 6 10 parsed_1gb1 1 3 "! 4" 9 3 9 10 parsed_1gb1 1 4 "! 5" 12 3 12 10 parsed_1gb1 1 5 "! 6" 15 3 15 10 parsed_1gb1 1 6 "! 7" 18 3 18 10 parsed_1gb1 1 7 "! 8" 21 3 21 10 parsed_1gb1 1 8 "! 9" 24 3 24 10 parsed_1gb1 1 9 "! 10" 27 3 27 11 parsed_1gb1 1 10 "! 11" 30 3 30 11 parsed_1gb1 1 11 "! 12" 33 3 33 11 parsed_1gb1 1 12 "! 13" 36 3 36 11 parsed_1gb1 1 13 "! 14" 39 3 39 11 parsed_1gb1 1 14 "! 15" 42 3 42 11 parsed_1gb1 1 15 "! 16" 45 3 45 11 parsed_1gb1 1 16 "! 17" 48 3 48 11 parsed_1gb1 1 17 "! 18" 51 3 51 11 parsed_1gb1 1 18 "! 19" 54 3 54 11 parsed_1gb1 1 19 "! 20" 57 3 57 11 parsed_1gb1 1 20 "! 21" 60 3 60 11 parsed_1gb1 1 21 "! 22" 63 3 63 11 parsed_1gb1 1 22 "! 23" 66 3 66 11 parsed_1gb1 1 23 "! 24" 69 3 69 11 parsed_1gb1 1 24 "! 25" 72 3 72 11 parsed_1gb1 1 25 "! 26" 75 3 75 11 parsed_1gb1 1 26 "! 27" 78 3 78 11 parsed_1gb1 1 27 "! 28" 81 3 81 11 parsed_1gb1 1 28 "! 29" 84 3 84 11 parsed_1gb1 1 29 "! 30" 87 3 87 11 parsed_1gb1 1 30 "! 31" 90 3 90 11 parsed_1gb1 1 31 "! 32" 93 3 93 11 parsed_1gb1 1 32 "! 33" 96 3 96 11 parsed_1gb1 1 33 "! 34" 99 3 99 11 parsed_1gb1 1 34 "! 35" 102 3 102 11 parsed_1gb1 1 35 "! 36" 105 3 105 11 parsed_1gb1 1 36 "! 37" 108 3 108 11 parsed_1gb1 1 37 "! 38" 111 3 111 11 parsed_1gb1 1 38 "! 39" 114 3 114 11 parsed_1gb1 1 39 "! 40" 117 3 117 11 parsed_1gb1 1 40 "! 42" 120 3 120 11 parsed_1gb1 1 41 "! 43" 123 3 123 11 parsed_1gb1 1 42 "! 44" 126 3 126 11 parsed_1gb1 1 43 "! 45" 129 3 129 11 parsed_1gb1 1 44 "! 46" 132 3 132 11 parsed_1gb1 1 45 "! 47" 135 3 135 11 parsed_1gb1 1 46 "! 48" 138 3 138 11 parsed_1gb1 1 47 "! 49" 141 3 141 11 parsed_1gb1 1 48 "! 50" 144 3 144 11 parsed_1gb1 1 49 "! 51" 147 3 147 11 parsed_1gb1 1 50 "! 52" 150 3 150 11 parsed_1gb1 1 51 "! 53" 153 3 153 11 parsed_1gb1 1 52 "! 54" 156 3 156 11 parsed_1gb1 1 53 "! 55" 159 3 159 11 parsed_1gb1 1 54 "! 56" 162 3 162 11 parsed_1gb1 1 55 ; !chi !2 ; 167 1 168 6 parsed_1gb1 1 56 !3 171 3 171 6 parsed_1gb1 1 57 !4 174 3 174 6 parsed_1gb1 1 58 !5 177 3 177 6 parsed_1gb1 1 59 !6 180 3 180 6 parsed_1gb1 1 60 !7 183 3 183 6 parsed_1gb1 1 61 !11 186 3 186 7 parsed_1gb1 1 62 !12 189 3 189 7 parsed_1gb1 1 63 !13 192 3 192 7 parsed_1gb1 1 64 !16 195 3 195 7 parsed_1gb1 1 65 !17 198 3 198 7 parsed_1gb1 1 66 !18 201 3 201 7 parsed_1gb1 1 67 !19 204 3 204 7 parsed_1gb1 1 68 !21 207 3 207 7 parsed_1gb1 1 69 !22 210 3 210 7 parsed_1gb1 1 70 !25 213 3 213 7 parsed_1gb1 1 71 !27 216 3 216 7 parsed_1gb1 1 72 !29 219 3 219 7 parsed_1gb1 1 73 !30 222 3 222 7 parsed_1gb1 1 74 !31 225 3 225 7 parsed_1gb1 1 75 !32 228 3 228 7 parsed_1gb1 1 76 !33 231 3 231 7 parsed_1gb1 1 77 !36 234 3 234 7 parsed_1gb1 1 78 !37 237 3 237 7 parsed_1gb1 1 79 !39 240 3 240 7 parsed_1gb1 1 80 !40 243 3 243 7 parsed_1gb1 1 81 !42 246 3 246 7 parsed_1gb1 1 82 !43 249 3 249 7 parsed_1gb1 1 83 !44 252 3 252 7 parsed_1gb1 1 84 !45 255 3 255 7 parsed_1gb1 1 85 !46 258 3 258 7 parsed_1gb1 1 86 !47 261 3 261 7 parsed_1gb1 1 87 !49 264 3 264 7 parsed_1gb1 1 88 !50 267 3 267 7 parsed_1gb1 1 89 !51 270 3 270 7 parsed_1gb1 1 90 !52 273 3 273 7 parsed_1gb1 1 91 !53 276 3 276 7 parsed_1gb1 1 92 !54 279 3 279 7 parsed_1gb1 1 93 !55 282 3 282 7 parsed_1gb1 1 94 ; !56 assign (resid 56 and name n) (resid 56 and name ca) (resid 56 and name cb) (resid 56 and name cg) 1.0 disordered ; 285 3 287 71 parsed_1gb1 1 stop_ save_ save_MR_file_comment_7 _Org_constr_file_comment.Sf_category org_constr_file_comment _Org_constr_file_comment.Entry_ID parsed_1gb1 _Org_constr_file_comment.ID 4 _Org_constr_file_comment.Constraint_file_ID 1 _Org_constr_file_comment.Block_ID 7 _Org_constr_file_comment.Details "Generated by Wattos" _Org_constr_file_comment.Comment ; C. 1H and 15N resonance assignments of the B1 domain of protein G at 25C and pH 4.34 The sample comprises two forms in a 7:3 mixture with and without the N-terminal Met. Where the chemical shifts of the latter are different from the former, a separate entry denoted by (m)is included to indicate the minor form (i.e. without the N-terminal Met). 15N shifts are given only for the major species Stereospecific assignments are denoted as follows: for the Ca methylene protons of Gly, the asterisk indicates the Ha1 proton; for the Cb methylene protons, the asterisk indicates the Hb3 proton; for the methyl groups of Val and Leu, the asterisk indicates the Cg1H3 and Cd1H3 groups, respectively; for the NH2 protons of Asn and Gln, the asterisk indicates the Hd21 and He21 protons, respectively, which are cis to Cb and Cg, respectively. ; save_
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