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NMR Restraints Grid |
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Result table
(Save to zip file containing files for each block)
image | mrblock_id | pdb_id | bmrb_id | cing | in_recoord | stage | program | type | subtype | item_count |
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54620 |
3trx ![]() ![]() |
2958 | cing | recoord | 2-parsed | STAR | entry | full | 2276 |
data_3trx_MR_file_constraints save_Conversion_project _Study_list.Sf_category study_list _Study_list.Entry_ID parsed_3trx _Study_list.ID 1 loop_ _Study.ID _Study.Name _Study.Type _Study.Details _Study.Entry_ID _Study.Study_list_ID 1 "Conversion project" NMR . parsed_3trx 1 stop_ save_ save_entry_information _Entry.Sf_category entry_information _Entry.ID parsed_3trx _Entry.Title "Original constraint list(s)" _Entry.Version_type original _Entry.Submission_date . _Entry.Accession_date . _Entry.Last_release_date . _Entry.Original_release_date . _Entry.Origination . _Entry.NMR_STAR_version 3.1 _Entry.Original_NMR_STAR_version . _Entry.Experimental_method NMR _Entry.Experimental_method_subtype . loop_ _Related_entries.Database_name _Related_entries.Database_accession_code _Related_entries.Relationship _Related_entries.Entry_ID PDB 3trx "Master copy" parsed_3trx stop_ save_ save_global_Org_file_characteristics _Constraint_stat_list.Sf_category constraint_statistics _Constraint_stat_list.Entry_ID parsed_3trx _Constraint_stat_list.ID 1 loop_ _Constraint_file.ID _Constraint_file.Constraint_filename _Constraint_file.Software_ID _Constraint_file.Software_label _Constraint_file.Software_name _Constraint_file.Block_ID _Constraint_file.Constraint_type _Constraint_file.Constraint_subtype _Constraint_file.Constraint_subsubtype _Constraint_file.Constraint_number _Constraint_file.Entry_ID _Constraint_file.Constraint_stat_list_ID 1 3trx.mr . . "MR format" 1 comment "Not applicable" "Not applicable" 0 parsed_3trx 1 1 3trx.mr . . n/a 2 comment "Not applicable" "Not applicable" 0 parsed_3trx 1 1 3trx.mr . . XPLOR/CNS 3 distance NOE ambi 1983 parsed_3trx 1 1 3trx.mr . . XPLOR/CNS 4 distance "hydrogen bond" simple 52 parsed_3trx 1 1 3trx.mr . . n/a 5 comment "Not applicable" "Not applicable" 0 parsed_3trx 1 1 3trx.mr . . XPLOR/CNS 6 "dihedral angle" "Not applicable" "Not applicable" 241 parsed_3trx 1 1 3trx.mr . . n/a 7 comment "Not applicable" "Not applicable" 0 parsed_3trx 1 1 3trx.mr . . "MR format" 8 "nomenclature mapping" "Not applicable" "Not applicable" 0 parsed_3trx 1 stop_ save_ save_MR_file_comment_1 _Org_constr_file_comment.Sf_category org_constr_file_comment _Org_constr_file_comment.Entry_ID parsed_3trx _Org_constr_file_comment.ID 1 _Org_constr_file_comment.Constraint_file_ID 1 _Org_constr_file_comment.Block_ID 1 _Org_constr_file_comment.Details "Generated by Wattos" _Org_constr_file_comment.Comment ; *HEADER R3TRXMR 17-DEC-90 *COMPND THIOREDOXIN (E.C.1.6.4.5) (REDUCED FORM) *SOURCE HUMAN (HOMO $SAPIENS) RECOMBINANT IN (ESCHERICHIA $COLI) *EXPDTA NMR *AUTHOR J.D.FORMAN-*KAY,G.M.CLORE,A.M.GRONENBORN *COORDS 3TRX *REMARK *REMARK HYDROGEN ATOMS IN THIS ENTRY HAVE BEEN ASSIGNED NAMES *REMARK CONSISTENT WITH THE RECOMMENDATIONS OF THE IUPAC-IUB *REMARK COMMISSION ON BIOCHEMICAL NOMENCLATURE (SEE,E.G., J.MOL. *REMARK BIOL. 52, 1 (1970)). THE PROTEIN DATA BANK HAS FOLLOWED *REMARK RULE 4.4 OF THE RECOMMENDATIONS WITH THE FOLLOWING *REMARK MODIFICATION - WHEN MORE THAN ONE HYDROGEN ATOM IS BONDED *REMARK TO A SINGLE NON-HYDROGEN ATOM, THE HYDROGEN ATOM NUMBER *REMARK DESIGNATION IS GIVEN AS THE FIRST CHARACTER OF THE ATOM *REMARK NAME RATHER THAN AS THE LAST CHARACTER (E.G. H*BETA*1 IS *REMARK DENOTED AS 1HB). *REMARK REMARK Experimental restraints used in the computation of the REMARK high resolution three-dimensional structure of REMARK reduced recombinant human thioredoxin in solution. REMARK REMARK Authors: J.D. Forman-Kay, G.M. Clore and A.M. Gronenborn REMARK REMARK References REMARK 1. The high resolution three-dimensional structure of REMARK reduced recombinant human thioeredoxin in solution REMARK Forman-Kay, J.D., Clore, G.M.*, Wingfield, P.T. & Gronenborn, A.M.* REMARK Biochemistry (1990) in press REMARK REMARK 2. Studies on the solution conformation of human thioredoxin using REMARK 15N-1H nuclear magnetic resonance spectroscopy. REMARK Forman-Kay, J.D., Gronenborn, A.M.*, Wingfield, P.T. & Clore,, G.M.* REMARK Biochemistry 29, 1566-1572. REMARK REMARK 3. A proton nuclear magnetic resonance assignment and secondary REMARK structure determination of recombinant human thioredoxin. REMARK Forman-Kay, J.D., Clore, G.M.*, Driscoll, P.C., Wingfield, P.T., REMARK Richards, F.M. & Gronenborn, A.M.* REMARK Biochemistry 28, 7088-7097 REMARK REMARK Details of the structure determination and all structural REMARK statistics are given in ref. 1 (i.e. agreement with experimental REMARK restraints, deviations from ideality for bond lengths, angles, REMARK planes and chirality, non-bonded contacts, atomic rms differences REMARK between the calculated structures). REMARK The structures are based on 1983 interproton distance restraints REMARK derived from NOE measurements; 52 hydrogen-bonding distance REMARK restraints for 26 hydrogen-bonds identified on the basis of the REMARK NOE and amide proton exchange data, as well as the initial structure REMARK calculations; and 98 phi and 71 psi backbone torsion angle restraints REMARK and 72 chi1 sidechain torsion angle restraints derived from REMARK coupling constants and NOE data. The latter are obtained using REMARK the conformationa grid search program STEREOSEARCH [Nilges, M., REMARK Clore, G.M. & Gronenborn, A.M. (1990) Biopolymers 29, 813-822 REMARK The method used to determine the structures REMARK is the hybrid metric matrix distance geometry-dynamical simulated REMARK annealing method [Nilges, M., Clore, G.M. & Gronenborn, A.M. REMARK FEBS Lett. 229, 317-324 (1988)]. REMARK REMARK All the coordinates REMARK are included here as a separate file: Hum_trx.pdb REMARK REMARK REMARK REMARK ; save_ save_MR_file_comment_2 _Org_constr_file_comment.Sf_category org_constr_file_comment _Org_constr_file_comment.Entry_ID parsed_3trx _Org_constr_file_comment.ID 2 _Org_constr_file_comment.Constraint_file_ID 1 _Org_constr_file_comment.Block_ID 2 _Org_constr_file_comment.Details "Generated by Wattos" _Org_constr_file_comment.Comment ; A. NOE interproton distance restraints The restraints are represented by square-well potentials with the upper (u) and lower (l) limits given by u=i+k and l=i-j where the numbers are entered in the order i,j,k. [Clore et al. (1986) EMBO J. 5, 2729-2735] The NOEs are classified into three distance ranges corresponding to strong, medium and weak NOEs. These are 1.8-2.7 A, 1.8-3.3 A and 1.8-5.0 A, respectively. Appropriate corrections to the upper limits for distances involving methyl, methylene and Tyr and Phe aromatic ring protons, to account for centre averaging, are carried out as described by Wuthrich et al. [J. Mol. Biol. 169, 949-961 (1983)]. In addition, an extra 0.5 A is added to the upper limits of distances involving methyl protons [Clore et al. (1983) Biochemistry 26, 8012-8023; Wagner et al. (1987) J. Mol. Biol. 196, 611-640]. The atom notation follows standard PDB format. The # indicates a single wild card, and the * a full wild card. e.g. For Leu, HD* representes all the methyl protons; for a normal methylene beta proton, HB# represents the two protons. In these cases, the distances are calculated as centreaverages. Note that the hard sphere van der Waals repulsion term ensures that the minimum lower limit for all distances is the sum of the relevant hard sphere atom radii. ; save_ save_CNS/XPLOR_distance_constraints_3 _Distance_constraint_list.Sf_category distance_constraints _Distance_constraint_list.Entry_ID parsed_3trx _Distance_constraint_list.ID 1 _Distance_constraint_list.Constraint_type NOE _Distance_constraint_list.Constraint_file_ID 1 _Distance_constraint_list.Block_ID 3 _Distance_constraint_list.Details "Generated by Wattos" loop_ _Dist_constraint_tree.Constraint_ID _Dist_constraint_tree.Node_ID _Dist_constraint_tree.Down_node_ID _Dist_constraint_tree.Right_node_ID _Dist_constraint_tree.Logic_operation _Dist_constraint_tree.Entry_ID _Dist_constraint_tree.Distance_constraint_list_ID 1 1 . . . parsed_3trx 1 2 1 . . . parsed_3trx 1 3 1 . . . parsed_3trx 1 4 1 . . . parsed_3trx 1 5 1 . . . parsed_3trx 1 6 1 . . . parsed_3trx 1 7 1 . . . parsed_3trx 1 8 1 . . . parsed_3trx 1 9 1 . . . 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1 . . . . . 1.8 1.5 2.3 parsed_3trx 2 51 1 . . . . . 2.8 2.4 3.3 parsed_3trx 2 52 1 . . . . . 1.8 1.5 2.3 parsed_3trx 2 stop_ loop_ _Dist_constraint_comment_org.ID _Dist_constraint_comment_org.Comment_text _Dist_constraint_comment_org.Comment_begin_line _Dist_constraint_comment_org.Comment_begin_column _Dist_constraint_comment_org.Comment_end_line _Dist_constraint_comment_org.Comment_end_column _Dist_constraint_comment_org.Entry_ID _Dist_constraint_comment_org.Distance_constraint_list_ID 1 "HUMAN TRX HYDROGEN BOND DISTANCE CONSTRAINTS" 1 1 1 46 parsed_3trx 2 stop_ save_ save_MR_file_comment_5 _Org_constr_file_comment.Sf_category org_constr_file_comment _Org_constr_file_comment.Entry_ID parsed_3trx _Org_constr_file_comment.ID 3 _Org_constr_file_comment.Constraint_file_ID 1 _Org_constr_file_comment.Block_ID 5 _Org_constr_file_comment.Details "Generated by Wattos" _Org_constr_file_comment.Comment ; B. Torsion angle restraints The torsion angle restraints are derived from coupling constant and NOE data using the conformational grid search program STEREOSEARCH [Nilges, M., Clore, G.M. & Gronenborn, A.M. (1990) Biopolymers 29, 813-822]. They are represented by a square well potential [Clore et al. (1986) EMBO J. 5, 2729-2735]. The upper and lower limits are given by i+j and i-j respectively, where the numbers are entered in the order x,i,j,m. x is the force constant and m the exponent used to compute the torsion angle restraints target function. ; save_ save_CNS/XPLOR_dihedral_6 _Torsion_angle_constraint_list.Sf_category torsion_angle_constraints _Torsion_angle_constraint_list.Entry_ID parsed_3trx _Torsion_angle_constraint_list.ID 1 _Torsion_angle_constraint_list.Constraint_file_ID 1 _Torsion_angle_constraint_list.Block_ID 6 _Torsion_angle_constraint_list.Details "Generated by Wattos" loop_ _Torsion_angle_constraint.ID _Torsion_angle_constraint.Torsion_angle_name _Torsion_angle_constraint.Assembly_atom_ID_1 _Torsion_angle_constraint.Entity_assembly_ID_1 _Torsion_angle_constraint.Entity_ID_1 _Torsion_angle_constraint.Comp_index_ID_1 _Torsion_angle_constraint.Seq_ID_1 _Torsion_angle_constraint.Comp_ID_1 _Torsion_angle_constraint.Atom_ID_1 _Torsion_angle_constraint.Resonance_ID_1 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