Result table
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29727 | 1bbl RC | 2546 | cing | 2-parsed | STAR | entry | full | 731 |
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1 1bbl.mr . . XPLOR/CNS 10 "dihedral angle" "Not applicable" "Not applicable" 101 parsed_1bbl 1
1 1bbl.mr . . "MR format" 11 "nomenclature mapping" "Not applicable" "Not applicable" 0 parsed_1bbl 1
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;
*HEADER GLYCOLYSIS 20-FEB-92 1BBL
*COMPND E3-BINDING DOMAIN OF THE DIHYDROLIPOAMIDE
*COMPND 2 SUCCINYLTRANSFERASE (E.C.2.3.1.61) CORE FROM THE
*COMPND 3 2-OXOGLUTARATE DEHYDROGENASE MULTIENZYME COMPLEX OF
*COMPND 4 (ESCHERICHIA $COLI) (/NMR$, MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE)
*SOURCE SYNTHETIC PEPTIDE COMPRISING THE E3-BINDING DOMAIN OF THE
*SOURCE 2 DIHYDROLIPOAMIDE SUCCINYLTRANSFERASE CORE FROM THE
*SOURCE 3 2-OXOGLUTARATE DEHYDROGENASE MULTIENZYME COMPLEX OF
*SOURCE 4 (ESCHERICHIA $COLI)
*REVDAT 1 15-JUL-93 1BBL 0
REMARK Experimental restraints used in the 3D NMR solution structure
REMARK determination of the E3-binding domain
REMARK of the dihydrolipoamide succinyltransferase core from the
REMARK 2-oxoglutarate dehydrogenase multienzyme complex of E. coli
REMARK
REMARK Authors: G.M. Clore, Mark A. Robien and A.M. Gronenborn
REMARK
REMARK References
REMARK
REMARK 1. Robien, M.A., Clore, G.M., Omichinski, J.G., Perham, R.N.
REMARK Appella, E., Sakaguchi, K. and Gronenborn, A.M. (1992)
REMARK Three-dimensional solution structure of the E3-binding domain
REMARK of the dihydrolipoamide succinyltransferase core from the
REMARK 2-oxoglutarate dehydrogenase multienzyme complex of E. coli
REMARK Biochemistry in press
REMARK
REMARK
REMARK Details of the structure determination and all structural
REMARK statistics are given in ref. 1 (i.e. agreement with experimental
REMARK restraints, deviations from ideality for bond lengths, angles,
REMARK planes and chirality, non-bonded contacts, atomic rms differences
REMARK between the calculated structures).
REMARK The structures are based on 630 interproton distance restraints
REMARK derived from NOE measurements; and 46 phi and 35 psi backbone
REMARK torsion angle restraints and 20 chi1 side chain torsion angle
REMARK restraints derived from coupling constants and NOE data. The
REMARK latter are obtained using
REMARK the conformational grid search program STEREOSEARCH [Nilges, M.,
REMARK Clore, G.M. & Gronenborn, A.M. (1990) Biopolymers 29, 813-822
REMARK The method used to determine the structures
REMARK is the hybrid metric matrix distance geometry-dynamical simulated
REMARK annealing method [Nilges, M., Clore, G.M. & Gronenborn, A.M.
REMARK FEBS Lett. 229, 317-324 (1988)].
REMARK
REMARK
REMARK A total of 56 structures were calculated. The coordinates
REMARK are given in e2o_brookhaven.pdb
REMARK
REMARK
REMARK NOE approximate interproton distance restraints are listed in (A)
REMARK and torsion angle restraints in (B).
REMARK
A. NOE interproton distance restraints
The restraints are represented by square-well potentials with the upper (u)
and lower (l) limits given by u=i+k and l=i-j where the numbers are
entered in the order i,j,k. [Clore et al. (1986) EMBO J. 5, 2729-2735]
The NOEs are classified into three distance ranges corresponding to
strong, medium and weak NOEs. These are 1.8-2.7 A, 1.8-3.3 A and 1.8-5.0 A,
respectively. Appropriate corrections to the upper limits for distances
involving methyl, methylene and Tyr and Phe aromatic ring protons, to account
for centre averaging, are carried out as described by Wuthrich et al.
[J. Mol. Biol. 169, 949-961 (1983)]. In addition, an extra 0.5 A is added
to the upper limits of distances involving methyl protons [Clore et al.
(1983) Biochemistry 26, 8012-8023; Wagner et al. (1987)
J. Mol. Biol. 196, 611-640].
The atom notation follows standard PDB format. The # indicates a single
wild card, and the * a full wild card. e.g. For Leu, HD* representes all the
methyl protons; for a normal methylene beta proton, HB# represents the
two protons. In these cases, the distances are calculated as centre
<r> averages.
Note that the hard sphere van der Waals repulsion term ensures that
the minimum lower limit for all distances is the sum of the relevant
hard sphere atom radii.
(i) Intraresidue restraints
;
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_Distance_constraint_list.Details "Generated by Wattos"
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stop_
loop_
_Dist_constraint_value.Constraint_ID
_Dist_constraint_value.Tree_node_ID
_Dist_constraint_value.Source_experiment_ID
_Dist_constraint_value.Spectral_peak_ID
_Dist_constraint_value.Intensity_val
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_Dist_constraint_value.Entry_ID
_Dist_constraint_value.Distance_constraint_list_ID
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stop_
loop_
_Dist_constraint_comment_org.ID
_Dist_constraint_comment_org.Comment_text
_Dist_constraint_comment_org.Comment_begin_line
_Dist_constraint_comment_org.Comment_begin_column
_Dist_constraint_comment_org.Comment_end_line
_Dist_constraint_comment_org.Comment_end_column
_Dist_constraint_comment_org.Entry_ID
_Dist_constraint_comment_org.Distance_constraint_list_ID
1 "! residue 16 ILE" 1 1 1 74 parsed_1bbl 2
2 "! residue 19 LEU" 7 1 7 68 parsed_1bbl 2
3 "! residue 20 LEU" 12 1 12 68 parsed_1bbl 2
4 "! residue 23 HIS" 16 1 16 69 parsed_1bbl 2
5 "! residue 25 LEU" 24 1 24 68 parsed_1bbl 2
6 "! residue 27 ALA" 29 1 29 71 parsed_1bbl 2
7 "! residue 29 ALA" 32 1 32 71 parsed_1bbl 2
8 "! residue 30 ILE" 35 1 35 76 parsed_1bbl 2
9 "! residue 32 GLY" 53 1 53 72 parsed_1bbl 2
10 "! residue 34 GLY" 61 1 61 72 parsed_1bbl 2
stop_
save_
save_MR_file_comment_5
_Org_constr_file_comment.Sf_category org_constr_file_comment
_Org_constr_file_comment.Entry_ID parsed_1bbl
_Org_constr_file_comment.ID 3
_Org_constr_file_comment.Constraint_file_ID 1
_Org_constr_file_comment.Block_ID 5
_Org_constr_file_comment.Details "Generated by Wattos"
_Org_constr_file_comment.Comment
;
(iii) Interresidue short range 1 < |i - j <=5
;
save_
save_CNS/XPLOR_distance_constraints_6
_Distance_constraint_list.Sf_category distance_constraints
_Distance_constraint_list.Entry_ID parsed_1bbl
_Distance_constraint_list.ID 3
_Distance_constraint_list.Constraint_type NOE
_Distance_constraint_list.Constraint_file_ID 1
_Distance_constraint_list.Block_ID 6
_Distance_constraint_list.Details "Generated by Wattos"
loop_
_Dist_constraint_tree.Constraint_ID
_Dist_constraint_tree.Node_ID
_Dist_constraint_tree.Down_node_ID
_Dist_constraint_tree.Right_node_ID
_Dist_constraint_tree.Logic_operation
_Dist_constraint_tree.Entry_ID
_Dist_constraint_tree.Distance_constraint_list_ID
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102 1 . . . parsed_1bbl 3
stop_
loop_
_Dist_constraint.Tree_node_member_constraint_ID
_Dist_constraint.Tree_node_member_node_ID
_Dist_constraint.Constraint_tree_node_member_ID
_Dist_constraint.Assembly_atom_ID
_Dist_constraint.Entity_assembly_ID
_Dist_constraint.Entity_ID
_Dist_constraint.Comp_index_ID
_Dist_constraint.Seq_ID
_Dist_constraint.Comp_ID
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_Dist_constraint.Auth_asym_ID
_Dist_constraint.Auth_seq_ID
_Dist_constraint.Auth_comp_ID
_Dist_constraint.Auth_atom_ID
_Dist_constraint.Entry_ID
_Dist_constraint.Distance_constraint_list_ID
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2 1 1 . . . . . . . . . 3 . HN parsed_1bbl 3
2 1 2 . . . . . . . . . 6 . HB# parsed_1bbl 3
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3 1 2 . . . . . . . . . 16 . HB parsed_1bbl 3
4 1 1 . . . . . . . . . 12 . HB1 parsed_1bbl 3
4 1 2 . . . . . . . . . 16 . HB parsed_1bbl 3
5 1 1 . . . . . . . . . 13 . HA parsed_1bbl 3
5 1 2 . . . . . . . . . 15 . HN parsed_1bbl 3
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6 1 2 . . . . . . . . . 16 . HB parsed_1bbl 3
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8 1 2 . . . . . . . . . 16 . HB parsed_1bbl 3
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10 1 2 . . . . . . . . . 17 . HN parsed_1bbl 3
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12 1 2 . . . . . . . . . 19 . HN parsed_1bbl 3
13 1 1 . . . . . . . . . 16 . HA parsed_1bbl 3
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15 1 2 . . . . . . . . . 19 . HD1# parsed_1bbl 3
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16 1 2 . . . . . . . . . 20 . HN parsed_1bbl 3
17 1 1 . . . . . . . . . 17 . HA parsed_1bbl 3
17 1 2 . . . . . . . . . 20 . HB# parsed_1bbl 3
18 1 1 . . . . . . . . . 18 . HA parsed_1bbl 3
18 1 2 . . . . . . . . . 21 . HN parsed_1bbl 3
19 1 1 . . . . . . . . . 18 . HA parsed_1bbl 3
19 1 2 . . . . . . . . . 21 . HB# parsed_1bbl 3
20 1 1 . . . . . . . . . 18 . HA parsed_1bbl 3
20 1 2 . . . . . . . . . 22 . HN parsed_1bbl 3
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21 1 2 . . . . . . . . . 21 . HN parsed_1bbl 3
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22 1 2 . . . . . . . . . 22 . HN parsed_1bbl 3
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;
(iv) Interresidue sequential |i-j| = 1
;
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_Distance_constraint_list.Details "Generated by Wattos"
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37 "! residue 38 ARG" 192 1 192 81 parsed_1bbl 4
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39 "! residue 40 THR" 205 1 205 75 parsed_1bbl 4
40 "! residue 41 ARG" 212 1 212 81 parsed_1bbl 4
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48 "! residue 49 ALA" 263 1 263 71 parsed_1bbl 4
49 "! residue 50 LYS" 266 1 266 75 parsed_1bbl 4
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_Org_constr_file_comment.Block_ID 9
_Org_constr_file_comment.Details "Generated by Wattos"
_Org_constr_file_comment.Comment
;
B. Torsion angle restraints
The torsion angle restraints are derived from coupling constant and NOE data
using the conformational grid search program STEREOSEARCH [Nilges, M.,
Clore, G.M. & Gronenborn, A.M. (1990) Biopolymers 29, 813-822].
They are represented by a square well potential
[Clore et al. (1986) EMBO J. 5, 2729-2735]. The upper and lower limits are
given by i+j and i-j respectively, where the numbers are entered in the order
x,i,j,m. x is the force constant and m the exponent used to compute the
torsion angle restraints target function.
;
save_
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_Torsion_angle_constraint_list.Details "Generated by Wattos"
loop_
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stop_
loop_
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1
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remark phi angle constraints
! a2
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47
;
Remark psi dihedral angle restraints
! l12
;
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82
;
Remark chi1 torsion angle restraints
! l12
;
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